Entsyymien biokemia. Rakenne, ominaisuudet ja toiminnot

Mikä tahansa elävän organismin solumiljoonat kemialliset reaktiot. Jokainen niistä on erittäin tärkeä, joten on tärkeää ylläpitää biologisten prosessien nopeutta korkealla tasolla. Entsyymi katalysoi lähes jokaisesta reaktiosta. Mitä ovat entsyymit? Mikä on niiden rooli solussa?

Entsyymejä. määritelmä

Termi "entsyymi" tulee latinalaisesta fermentum - hapasta. Niitä voidaan myös kutsua entsyymeiksi kreikan en zyme - "hiiva".

Entsyymit ovat biologisesti vaikuttavia aineita,joten solussa tapahtuva reaktio ei tee ilman heidän osallistumistaan. Nämä aineet toimivat katalyytteinä. Näin ollen kaikilla entsyymillä on kaksi perusominaisuutta:

1) Entsyymi kiihdyttää biokemiallista reaktiota, mutta sitä ei kuluteta.

2) Tasapainearvon vakavuus ei muutu, mutta vain tämän arvon kiihtyvyys nopeutuu.

Entsyymit nopeuttavat biokemiallisia reaktioita tuhansilla,ja joissakin tapauksissa miljoona kertaa. Tämä tarkoittaa, että entsymaattisen laitteen puuttuessa kaikki solunsisäiset prosessit pysähtyvät käytännössä ja solu itse kuolee. Siksi entsyymien rooli biologisesti aktiivisina aineina on suuri.

Erilaiset entsyymit mahdollistavat monipuolistamisensäännellä solujen aineenvaihduntaa. Jokaisessa reaktiokokeessa osallistuvat useat eri luokkien entsyymit. Biologiset katalyytit ovat erittäin selektiivisiä molekyylin tietyn konformaation vuoksi. Koska entsyymit ovat useimmissa tapauksissa proteiinin luonteeltaan, ne ovat tertiaarisessa tai kvaternaarisessa rakenteessa. Tämä selitetään uudelleen molekyylin spesifisyydestä.

Entsyymien tehtävät solussa

Entsyymien pääasiallinen tehtävä on vastaavan reaktion kiihdytys. Mikä tahansa prosessin kaskadi vetyperoksidin hajoamisesta glykolyysiin edellyttää biologisen katalyytin läsnäoloa.

Entsyymien oikea työ saavutetaan korkeallaspesifisyyttä tietylle alustalle. Tämä tarkoittaa, että katalysaattori voi kiihdyttää vain tietyn reaktion eikä enää, jopa hyvin samanlaista. Spesifisyyden asteella erotetaan seuraavat entsyymiryhmät:

1) Entsyymit absoluuttisella spesifisyydellä, kun vain yksi ainoa reaktio katalysoidaan. Esimerkiksi kollagenaasi katkaisee kollageenin ja maltaasi katkaisee maltoosia.

2) Entsyymit suhteellisella spesifisyydellä. Tämä sisältää sellaiset aineet, jotka voivat katalysoida tietyn reaktiotyypin, esimerkiksi hydrolyyttisen pilkkomisen.

Biokatalyytin työ alkaa hetkestäliittäen sen aktiivisen keskuksen alustaan. Samanaikaisesti he puhuvat täydentävästä vuorovaikutuksesta, kuten lukosta ja avaimesta. Tässä on mielessä aktiivisen keskuksen muodon täydellinen yhteensopivuus substraatin kanssa, mikä mahdollistaa reaktion nopeuttamisen.

Seuraava askel on itse reaktio. Sen nopeus nousee entsymaattisen kompleksin vaikutuksesta. Viime kädessä saamme reaktiotuotteisiin liittyvän entsyymin.

Viimeinen vaihe on entsyymin reaktiotuotteiden erottaminen, jonka jälkeen aktiivinen keskus vapautuu jälleen seuraavalle työlle.

Kaavamaisesti entsyymin työtä jokaisessa vaiheessa voidaan kirjoittaa seuraavasti:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, jossa S on substraatti, E on entsyymi ja P on tuote.

Entsyymien luokittelu

Ihmisillä, löydät valtavanentsyymien määrä. Kaikki toimintojen ja työn tuntemus systematisoitiin ja tuloksena syntyi yksi luokitus, jonka ansiosta voidaan helposti määrittää, mitä tietyn katalyytin on tarkoitettu. Tässä on 6 perusluokkaa entsyymejä, samoin kuin esimerkkejä joistakin alaryhmistä.

1. Oksidoreduktaasi.

Tämän luokan entsyymit katalysoivat redoksireaktioita. Yhteensä 17 alaryhmää. Oksidoreduktaaseilla on tavallisesti ei-proteiiniosa, jota edustaa vitamiini tai hemi.

Seuraavia alaryhmiä esiintyy usein oksidoreduktaasien joukossa:

a) Dehydrogenaasi. Entsyymien-dehydrogenaasien biokemia on vetyatomin eliminointi ja siirto toiseen substraattiin. Tämä alaryhmä on yleisimmin hengityksen reaktioita, fotosynteesiä. Dehydrogenaasien koostumuksessa koentsyymi on välttämättä läsnä NAD / NADP: n tai flavoproteiinien FAD / FMN muodossa. Usein on metalli-ioneja. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten sytokromirektonaasi, pyruvaattidehydrogenaasi, isositraattidehydrogenaasi sekä monet maksaentsyymit (laktaattidehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi jne.).

b) Oksidaasit. Useat entsyymit katalysoivat hapen lisäämisen vetyyn, minkä seurauksena reaktiotuotteet voivat olla vettä tai vetyperoksidia (H₂0, H₂0₂). Esimerkkejä entsyymeistä: sytokromioksidaasi, tyrosinaasi.

c) Peroksidaasit ja katalaasit - entsyymit, jotka katalysoivat H: n hajoamista₂O₂ happea ja vettä.

d) Happihäiriöt. Nämä biokatalysaattorit nopeuttavat hapen kiinnittymistä substraattiin. Dopaming-hydroksylaasi on yksi esimerkki tällaisista entsyymeistä.

2. Siirto.

Tämän entsyymiryhmän tehtävänä on siirtää radikaaleja luovuttaja-aineelta vastaanottavaan aineeseen.

a) Metyylitransferaasi. DNA-metyylitransferaasi - tärkeimmät entsyymit, jotka ohjaavat DNA-replikaation prosessia. Nukleotidin metylaatiolla on suuri merkitys nukleiinihapon säätelyssä.

b) asyylitransferaasi. Tämän alaryhmän entsyymit kuljettavat asyyliryhmää yhdestä molekyylistä toiseen. Esimerkkejä asyylitransferaasista ovat: lesitiini-kolesteroli-asyylitransferaasi (siirtää funktionaalisen ryhmän rasvahaposta kolesteroliin), lysofosfatidyylikoliini asyylitransferaasi (asyyliryhmä siirretään lysofosfatidyylikoliiniin).

c) Aminotransferaasit - mukana olevat entsyymitaminohappojen muuntamisessa. Esimerkkejä entsyymeistä: alaniiniaminotransferaasi, joka katalysoi alaniinin synteesi pyruvaatista ja glutamaatista siirtämällä aminoryhmä.

d) Fosfotransferaasi. Tämän alaryhmän entsyymit katalysoivat fosfaattiryhmän lisäämisen. Toinen nimi fosfotransferaasiksi, kinaasi, on paljon yleisempi. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten heksokinaasi ja aspartaattikinaasi, jotka liittävät fosforijäännökset heksoosiin (useimmiten glukoosiin) ja vastaavasti asparagiinihappoon.

3. Hydrolaasit - entsyymiluokka, joka katalysoi sidosten pilkkoutumista molekyylissä, minkä jälkeen lisätään vettä. Aineisiin, jotka kuuluvat tähän ryhmään, ovat tärkeimmät ruuansulatusentsyymit.

a) Esteraasi - katkaise eetteriliitokset. Esimerkkinä ovat lipaasit, jotka hajottavat rasvoja.

b) Glykosidaasi. Tämän sarjan entsyymien biokemia koostuu polymeerien (polysakkaridien ja oligosakkaridien) glykosidisidosten tuhoutumisesta. Esimerkkejä: amylaasi, sakkaraasi, maltaasi.

c) Peptidaasit - entsyymit, jotka katalysoivat proteiinien hajoamista aminohappoihin. Peptidaaseihin kuuluvat entsyymit, kuten pepsiinit, trypsiini, kymotrypsiini, karboksipeptidaasi.

d) Amidaasit - hajotetaan amidisidokset. Esimerkkejä: arginaasi, ureaasi, glutaminaasi jne. Ornitiinisyklissä löytyy monia amidaasientsyymejä.

4. LiAZ-entsyymit ovat entsyymejä, jotka ovat samankaltaisia ​​hydrolaaseilla, mutta vettä ei käytetä halkaisusidoksissa molekyyleissä. Tämän luokan entsyymeillä on aina ei-proteiininen osuus niiden koostumuksessa, esimerkiksi B1- tai B6-vitamiinin muodossa.

a) dekarboksylaasi. Nämä entsyymit vaikuttavat C-C-sidokseen. Esimerkkejä ovat glutamaattidekarboksylaasi tai pyruvaattidekarboksylaasi.

b) Hydraatit ja dehydrataasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat C - O - sidosten pilkkomisreaktiota.

c) Amidiinilasiat - tuhotaan C-N-joukkovelkakirjat. Esimerkki: arginiinisukkinaatti lyaasi.

d) Р-О лиаз. Tällaiset entsyymit, pääsääntöisesti, jakautivat fosfaattiryhmän substraatti-aineesta. Esimerkki: adenylaattisyklaasi.

Entsyymien biokemia niiden rakenteesta riippuen

Kunkin entsyymin kyvyt määritetäänyksilöllistä, vain hänen ominaista rakennettaan. Mikä tahansa entsyymi on ennen kaikkea proteiini, ja sen rakenne ja taittuvuusaste ovat keskeisessä asemassa sen toiminnan määrittämisessä.

Jokaiselle biokatalyytille on ominaista aktiivisen keskuksen läsnäolo, joka vuorostaan ​​on jaettu useisiin itsenäisiin toiminta-alueisiin:

1) Katalyyttikeskus on erityinen alue.proteiini, joka on entsyymin lisääminen alustalle. Proteiinimolekyylin konformaation mukaan katalyyttinen keskus voi ottaa erilaisia ​​muotoja, jotka tulisi vastata substraattia samalla tavoin kuin avaimen lukitseminen. Tämä monimutkainen rakenne selittää sen, että entsymaattinen proteiini on tertiaarisessa tai kvaternäärisessä tilassa.

2) Adsorpitiokeskus - toimii tehtävänä"Haltija". Tässä ensimmäinen asia, joka tapahtuu, on entsyymimolekyylin ja substraattimolekyylin välinen sidos. Adsorptiokeskuksen muodostamat sidokset ovat kuitenkin hyvin heikkoja, mikä tarkoittaa, että katalyyttinen reaktio on palautuva tässä vaiheessa.

3) Allosteric keskukset voidaan sijoittaasekä aktiivisessa keskuksessa että koko entsyymin koko pinnalla. Niiden tehtävä on entsyymin säätely. Säätely tapahtuu inhibiittorimolekyylien ja aktivaattorimolekyylien kanssa.

Activator-proteiinit sitoutumalla molekyyliinentsyymi, nopeuttaa hänen työnsä. Sitä vastoin estäjät estävät katalyyttistä aktiivisuutta, ja tämä voi tapahtua kahdella tavalla: joko molekyyli sitoutuu alloserikeskukseen entsyymin aktiivisen keskuksen alueella (kilpaileva inhibitio) tai se liittyy toiseen proteiinivyöhykkeeseen (ei-kilpailevaan inhibitioon). Kilpailevaa estämistä pidetään tehokkaampana. Loppujen lopuksi tämä sulkee sijainnin substraatin sitoutumiselle entsyymin kanssa ja tämä prosessi on mahdollista vain siinä tapauksessa, että inhibiittorimolekyylin ja aktiivisen keskuksen muoto on lähes täydellinen.

Entsyymi koostuu usein vain aminohapoista,vaan myös muista orgaanisista ja epäorgaanisista aineista. Näin ollen apoentsyymi eristetään - proteiiniosa, koentsyymi - orgaaninen osa ja kofaktori - epäorgaaninen osa. Koentsyymiä voidaan edustaa ulgevodami, rasvat, nukleiinihapot, vitamiinit. Sen sijaan kofaktori on useimmiten liitännäisiä metalli-ioneja. Entsyymien vaikutus määräytyy sen rakenteen mukaan: koostumuksessa olevat lisäaineet muuttavat katalyyttisiä ominaisuuksia. Erilaiset entsyymityypit ovat seurausta kaikkien edellä lueteltujen kompleksinmuodostuskertoimien yhdistämisestä.

Entsyymien säätely

Entsyymit biologisesti vaikuttavina aineina eivät olejota keho tarvitsee aina. Entsyymien biokemia on sellainen, että ne voivat vahingoittaa elävää solua liiallisen katalyysin tapahtuessa. Entsyymien haitallisten vaikutusten estämiseksi elimistössä on tarpeen säätää jonkin verran työtä.

Koska entsyymeillä on proteiinin luonne, ne helposti tuhoutuvat korkeissa lämpötiloissa. Denaturointiprosessi on palautuva, mutta se voi merkittävästi vaikuttaa aineiden työhön.

pH: lla on myös tärkeä rooli sääntelyssä. Entsyymien eniten aktiivisuutta havaitaan tavallisesti neutraaleissa pH-arvoissa (7,0-7,2). Myös entsyymejä, jotka toimivat vain happamassa ympäristössä tai vain emäksisissä. Niinpä solulysosomeissa ylläpidetään alhaista pH-arvoa, jossa hydrolyyttisten entsyymien aktiivisuus on maksimissaan. Jos niiden vahingossa vapautuminen sytoplasmaan, jossa ympäristö on lähempänä neutraalia, niiden toiminta vähenee. Tällainen suoja "itse syömisestä" perustuu hydrolaasitoiminnan erityispiirteisiin.

On syytä mainita, että koentsyymi ja kofaktori ovat tärkeitä entsyymien koostumuksessa. Vitamiinien tai metalli-ionien esiintyminen vaikuttaa merkittävästi tiettyjen entsyymien toimintaan.

Entsyymien nimikkeistö

Kaikki kehon entsyymit kutsutaanriippuen niiden liittymisestä mihin tahansa luokkiin, sekä substraattiin, jolla ne reagoivat. Joskus systemaattisen nimikkeistön mukaan otsikossa käytetään yhtä tai kahta substraattia.

Esimerkkejä joidenkin entsyymien nimestä:

1. Entsyymit maksassa: laktaatti dehydrogen-ase, glutamaatti dehydrogen-ase.
2. Entsyymin täydellinen järjestelmällinen nimi: laktaatti-NAD + -oksidoreduct-ase.

Säilytetyt ja vähäpätöiset nimet, jotka eivät noudata nimikkeistön sääntöjä. Esimerkkejä ovat ruoansulatusentsyymit: trypsiini, kymotrypsiini, pepsiini.

Entsyymisynteesiprosessi

Entsyymien funktiot määritetään geneettisellä tasolla. Koska molekyyli on pitkälti proteiini, niin sen synteesi toistaa tarkasti transkription ja translaation prosessit.

Entsyymien synteesi on seuraava. Ensinnäkin tarvittavat entsyymien tiedot luetaan DNA: sta, mikä johtaa mRNA: n muodostumiseen. Matriisi RNA koodaa kaikki aminohapot, jotka muodostavat entsyymiä. Entsyymien säätely voi tapahtua myös DNA-tasolla: jos katalysoidun reaktion tuote riittää, geenin transkription pysähtyy ja päinvastoin, jos tuote on tarpeen, transkriptioprosessi aktivoidaan.

Kun mRNA vapautuu solun sytoplasmaan,Seuraava vaihe alkaa - käännös. Endoplasmisen verkkokalvon ribosomeilla syntetisoidaan alkuketju, joka koostuu aminohapoista, jotka liittyvät peptidisidoksilla. Ensiörakenteen proteiinimolekyyli ei kuitenkaan vielä pysty toteuttamaan entsymaattisia toimintojaan.

Entsyymien aktiivisuus riippuu proteiinin rakenteesta. Samalla EPS: ssä esiintyy proteiinin kiertymistä, mikä johtaa toissijaisen ja sitten tertiäärisen rakenteen muodostumiseen. Tiettyjen entsyymien synteesi pysähtyy jo tässä vaiheessa, mutta katalyyttisen aktiivisuuden aktivoituminen edellyttää usein koentsyymi- ja kofaktorin lisäämistä.

Endoplasmisen verkkokalvon tietyillä alueillaEntsyymin orgaaniset ainesosat lisätään: monosakkarideja, nukleiinihappoja, rasvoja, vitamiineja. Jotkut entsyymit eivät toimi ilman koentsyymiä.

Cofactorilla on keskeinen rooli koulutuksessakvaternaarisen proteiinin rakennetta. Jotkut entsyymitoiminnot ovat käytettävissä vain, kun proteiini saavuttaa verkkotunnuksen organisaation. Siksi on hyvin tärkeää, että niillä on kvaternäärinen rakenne, jossa metalli-ioni on linkkikytkentä useiden proteiinikuparien välillä.

Useita entsyymimuotoja

On olemassa tilanteita, joissa läsnäolouseita entsyymejä, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta eroavat toisistaan ​​joissakin parametreissä. Esimerkiksi entsyymi voi toimia 20 astetta, mutta 0 astetta se ei enää pysty suorittamaan toimintojaan. Mitä elävän organismin pitäisi tehdä samassa tilanteessa alhaisissa lämpötiloissa?

Tämä ongelma ratkaistaan ​​helposti useilla entsyymeillä, jotka katalysoivat saman reaktion mutta toimivat eri olosuhteissa. Entsyymien monenlaisia ​​muotoja on kahta tyyppiä:

1. Isoentsyymejä. Tällaisia ​​proteiineja koodaa eri geenit, jotka koostuvat erilaisista aminohapoista, mutta katalysoivat samalla reaktiolla.
2. Todelliset monimuotoiset muodot. Nämä proteiinit transkriptoidaan samasta geenistä, mutta peptidimuunnos tapahtuu ribosomeilla. Poistuessa samaan entsyymiin saadaan useita muotoja.

Tämän seurauksena monimuotoisten formaattien ensimmäinen tyyppi muodostetaan geneettiselle tasolle, kun toinen on posttranslationaalinen.

Entsyymiarvo

Entsyymien käyttö lääketieteessä väheneeuusien lääkkeiden vapauttaminen, jossa aineet ovat jo oikeassa määrin. Tutkijat eivät ole vielä löytäneet keinoa edistää kehossa olevien puuttuvien entsyymien synteesiä, mutta nykyään lääkkeet, jotka voivat tilapäisesti kompensoida puutteensa, ovat laajalle levinneet.

Erilaiset entsyymit solussa katalysoivat suuriaelämän ylläpitämiseen liittyvien reaktioiden määrä. Yksi tällaisista enismeistä on nukleaasiryhmän edustajat: endonukleaasit ja eksonukleaasit. Heidän tehtävänsä on ylläpitää vakituinen nukleiinihappojen taso solussa ja poistaa vahingoittunut DNA ja RNA.

Älä unohdaveren hyytymistä. Tehokkaana suojamittauksena tätä prosessia ohjataan useilla entsyymeillä. Näistä yksi on trombiini, joka muuntaa inaktiivisen fibrinogeeniproteiinin aktiiviseksi fibriiniksi. Sen ketjut luovat jonkinlaisen verkon, joka tukkii aluksen vahingoittumispaikan estäen liiallisen verenhukan.

Entsyymejä käytetään viininvalmistuksessa, panimoissa,vastaanottaa monia maitotuotteita. Hiivaa voidaan käyttää alkoholin saamiseksi glukoosista, mutta näistä uutteista riittää menestyksekäs prosessi.

Mielenkiintoisia tietoja, joista et tiennyt

- Kaikilla entsyymeillä on valtava massa -5000 - 1 000 000 Da. Tämä johtuu proteiinin läsnäolosta molekyylin koostumuksessa. Vertailun vuoksi glukoosin molekyylipaino on 180 kyllä ​​ja hiilidioksidi on vain 44 kyllä.

- Tähän mennessä on löydetty yli 2000 entsyymiä, joita on löydetty erilaisten organismien soluissa. Useimmat näistä aineista eivät kuitenkaan vielä ole täysin ymmärrettyjä.

- Entsyymiaktiivisuutta käytetään hankkimaantehokkaita pesuaineita. Tässä entsyymit toimivat samalla tavalla kuin kehossa: ne tuhoavat orgaanista ainesta, ja tämä ominaisuus auttaa tahroja vastaan. On suositeltavaa käyttää samanlaista pyykinpesuaineita enintään 50 asteen lämpötilassa, muuten denaturointiprosessi voi mennä.

- Tilastojen mukaan 20 prosenttia maailman ihmisistä kärsii entsyymien puuttumisesta.

"He tiesivät entsyymien ominaisuuksista hyvin pitkään, mutta vain vuonna 1897 ihmiset ymmärtävät, että ei itse hiivaa, jota voitiin käyttää sokerin kuljettamiseen alkoholiin, vaan ote niiden soluista.